COL7A1

COL7A1
Ідентифікатори
Символи	COL7A1, EBD1, EBDCT, EBR1, NDNC8, collagen type VII alpha 1, collagen type VII alpha 1 chain
Зовнішні ІД	OMIM: 120120 MGI: 88462 HomoloGene: 73 GeneCards: COL7A1
Пов'язані генетичні захворювання
transient bullous dermolysis of the newborn, pretibial dystrophic epidermolysis bullosa, dystrophic epidermolysis bullosa pruriginosa, nonsyndromic congenital nail disorder 8, epidermolysis bullosa dystrophica, inherited isolated nail anomaly
Онтологія гена Молекулярна функція • інгібіторна активність пептидаз • GO:0001948, GO:0016582 зв’язування з білками плазми • serine-type endopeptidase inhibitor activity • identical protein binding • extracellular matrix structural constituent conferring tensile strength Клітинна компонента • колаген • порожнина ендоплазматичного ретикулуму • collagen type VII trimer • GO:0005578 позаклітинний матрикс • extracellular region • базальна мембрана • COPII-coated ER to Golgi transport vesicle • endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane • Golgi membrane • міжклітинний простір • collagen-containing extracellular matrix Біологічний процес • негативна регуляція пептидазної активності • endodermal cell differentiation • extracellular matrix organization • везикулярний транспорт від ендоплазматичного ретикулуму до апарату Гольджі • формування COPII-оболонки везикул • адгезія клітин • epidermis development • collagen catabolic process • негативна регуляція ендопептидазної активності • growth plate cartilage chondrocyte morphogenesis Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
Більше даних
Ортологи
Види	Людина	Миша
Entrez	1294	12836
Ensembl	ENSG00000114270	ENSMUSG00000025650
UniProt	Q02388	Q63870
RefSeq (мРНК)	NM_000094	NM_007738
RefSeq (білок)	NP_000085	NP_031764
Локус (UCSC)	Хр. 3: 48.56 – 48.6 Mb	Хр. 9: 108.78 – 108.81 Mb
PubMed search
Вікідані
Див./Ред. для людей Див./Ред. для мишей

COL7A1 (англ. Collagen type VII alpha 1 chain) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 3-ї хромосоми. Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 2 944 амінокислот, а молекулярна маса — 295 220.

Послідовність амінокислот

10		20		30		40		50
MTLRLLVAAL		CAGILAEAPR		VRAQHRERVT		CTRLYAADIV		FLLDGSSSIG
RSNFREVRSF		LEGLVLPFSG		AASAQGVRFA		TVQYSDDPRT		EFGLDALGSG
GDVIRAIREL		SYKGGNTRTG		AAILHVADHV		FLPQLARPGV		PKVCILITDG
KSQDLVDTAA		QRLKGQGVKL		FAVGIKNADP		EELKRVASQP		TSDFFFFVND
FSILRTLLPL		VSRRVCTTAG		GVPVTRPPDD		STSAPRDLVL		SEPSSQSLRV
QWTAASGPVT		GYKVQYTPLT		GLGQPLPSER		QEVNVPAGET		SVRLRGLRPL
TEYQVTVIAL		YANSIGEAVS		GTARTTALEG		PELTIQNTTA		HSLLVAWRSV
PGATGYRVTW		RVLSGGPTQQ		QELGPGQGSV		LLRDLEPGTD		YEVTVSTLFG
RSVGPATSLM		ARTDASVEQT		LRPVILGPTS		ILLSWNLVPE		ARGYRLEWRR
ETGLEPPQKV		VLPSDVTRYQ		LDGLQPGTEY		RLTLYTLLEG		HEVATPATVV
PTGPELPVSP		VTDLQATELP		GQRVRVSWSP		VPGATQYRII		VRSTQGVERT
LVLPGSQTAF		DLDDVQAGLS		YTVRVSARVG		PREGSASVLT		VRREPETPLA
VPGLRVVVSD		ATRVRVAWGP		VPGASGFRIS		WSTGSGPESS		QTLPPDSTAT
DITGLQPGTT		YQVAVSVLRG		REEGPAAVIV		ARTDPLGPVR		TVHVTQASSS
SVTITWTRVP		GATGYRVSWH		SAHGPEKSQL		VSGEATVAEL		DGLEPDTEYT
VHVRAHVAGV		DGPPASVVVR		TAPEPVGRVS		RLQILNASSD		VLRITWVGVT
GATAYRLAWG		RSEGGPMRHQ		ILPGNTDSAE		IRGLEGGVSY		SVRVTALVGD
REGTPVSIVV		TTPPEAPPAL		GTLHVVQRGE		HSLRLRWEPV		PRAQGFLLHW
QPEGGQEQSR		VLGPELSSYH		LDGLEPATQY		RVRLSVLGPA		GEGPSAEVTA
RTESPRVPSI		ELRVVDTSID		SVTLAWTPVS		RASSYILSWR		PLRGPGQEVP
GSPQTLPGIS		SSQRVTGLEP		GVSYIFSLTP		VLDGVRGPEA		SVTQTPVCPR
GLADVVFLPH		ATQDNAHRAE		ATRRVLERLV		LALGPLGPQA		VQVGLLSYSH
RPSPLFPLNG		SHDLGIILQR		IRDMPYMDPS		GNNLGTAVVT		AHRYMLAPDA
PGRRQHVPGV		MVLLVDEPLR		GDIFSPIREA		QASGLNVVML		GMAGADPEQL
RRLAPGMDSV		QTFFAVDDGP		SLDQAVSGLA		TALCQASFTT		QPRPEPCPVY
CPKGQKGEPG		EMGLRGQVGP		PGDPGLPGRT		GAPGPQGPPG		SATAKGERGF
PGADGRPGSP		GRAGNPGTPG		APGLKGSPGL		PGPRGDPGER		GPRGPKGEPG
APGQVIGGEG		PGLPGRKGDP		GPSGPPGPRG		PLGDPGPRGP		PGLPGTAMKG
DKGDRGERGP		PGPGEGGIAP		GEPGLPGLPG		SPGPQGPVGP		PGKKGEKGDS
EDGAPGLPGQ		PGSPGEQGPR		GPPGAIGPKG		DRGFPGPLGE		AGEKGERGPP
GPAGSRGLPG		VAGRPGAKGP		EGPPGPTGRQ		GEKGEPGRPG		DPAVVGPAVA
GPKGEKGDVG		PAGPRGATGV		QGERGPPGLV		LPGDPGPKGD		PGDRGPIGLT
GRAGPPGDSG		PPGEKGDPGR		PGPPGPVGPR		GRDGEVGEKG		DEGPPGDPGL
PGKAGERGLR		GAPGVRGPVG		EKGDQGDPGE		DGRNGSPGSS		GPKGDRGEPG
PPGPPGRLVD		TGPGAREKGE		PGDRGQEGPR		GPKGDPGLPG		APGERGIEGF
RGPPGPQGDP		GVRGPAGEKG		DRGPPGLDGR		SGLDGKPGAA		GPSGPNGAAG
KAGDPGRDGL		PGLRGEQGLP		GPSGPPGLPG		KPGEDGKPGL		NGKNGEPGDP
GEDGRKGEKG		DSGASGREGR		DGPKGERGAP		GILGPQGPPG		LPGPVGPPGQ
GFPGVPGGTG		PKGDRGETGS		KGEQGLPGER		GLRGEPGSVP		NVDRLLETAG
IKASALREIV		ETWDESSGSF		LPVPERRRGP		KGDSGEQGPP		GKEGPIGFPG
ERGLKGDRGD		PGPQGPPGLA		LGERGPPGPS		GLAGEPGKPG		IPGLPGRAGG
VGEAGRPGER		GERGEKGERG		EQGRDGPPGL		PGTPGPPGPP		GPKVSVDEPG
PGLSGEQGPP		GLKGAKGEPG		SNGDQGPKGD		RGVPGIKGDR		GEPGPRGQDG
NPGLPGERGM		AGPEGKPGLQ		GPRGPPGPVG		GHGDPGPPGA		PGLAGPAGPQ
GPSGLKGEPG		ETGPPGRGLT		GPTGAVGLPG		PPGPSGLVGP		QGSPGLPGQV
GETGKPGAPG		RDGASGKDGD		RGSPGVPGSP		GLPGPVGPKG		EPGPTGAPGQ
AVVGLPGAKG		EKGAPGGLAG		DLVGEPGAKG		DRGLPGPRGE		KGEAGRAGEP
GDPGEDGQKG		APGPKGFKGD		PGVGVPGSPG		PPGPPGVKGD		LGLPGLPGAP
GVVGFPGQTG		PRGEMGQPGP		SGERGLAGPP		GREGIPGPLG		PPGPPGSVGP
PGASGLKGDK		GDPGVGLPGP		RGERGEPGIR		GEDGRPGQEG		PRGLTGPPGS
RGERGEKGDV		GSAGLKGDKG		DSAVILGPPG		PRGAKGDMGE		RGPRGLDGDK
GPRGDNGDPG		DKGSKGEPGD		KGSAGLPGLR		GLLGPQGQPG		AAGIPGDPGS
PGKDGVPGIR		GEKGDVGFMG		PRGLKGERGV		KGACGLDGEK		GDKGEAGPPG
RPGLAGHKGE		MGEPGVPGQS		GAPGKEGLIG		PKGDRGFDGQ		PGPKGDQGEK
GERGTPGIGG		FPGPSGNDGS		AGPPGPPGSV		GPRGPEGLQG		QKGERGPPGE
RVVGAPGVPG		APGERGEQGR		PGPAGPRGEK		GEAALTEDDI		RGFVRQEMSQ
HCACQGQFIA		SGSRPLPSYA		ADTAGSQLHA		VPVLRVSHAE		EEERVPPEDD
EYSEYSEYSV		EEYQDPEAPW		DSDDPCSLPL		DEGSCTAYTL		RWYHRAVTGS
TEACHPFVYG		GCGGNANRFG		TREACERRCP		PRVVQSQGTG		TAQD

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до інгібіторів протеаз, інгібіторів серинових протеаз. Задіяний у таких біологічних процесах як клітинна адгезія, поліморфізм, альтернативний сплайсинг. Локалізований у позаклітинному матриксі, базальній мембрані. Також секретований назовні.

Література

• Tanaka T., Takahashi K., Furukawa F., Imamura S. (1992). Molecular cloning and characterization of type VII collagen cDNA. Biochem. Biophys. Res. Commun. 183: 958—963. PMID 1567409 doi:10.1016/S0006-291X(05)80283-9
• Greenspan D.S. (1993). The carboxyl-terminal half of type VII collagen, including the non-collagenous NC-2 domain and intron/exon organization of the corresponding region of the COL7A1 gene. Hum. Mol. Genet. 2: 273—278. PMID 8499916 doi:10.1093/hmg/2.3.273
• Jaervikallio A., Pulkkinen L., Uitto J. (1997). Molecular basis of dystrophic epidermolysis bullosa: mutations in the type VII collagen gene (COL7A1). Hum. Mutat. 10: 338—347. PMID 9375848 doi:10.1002/(SICI)1098-1004(1997)10:5<338::AID-HUMU2>3.3.CO;2-T
• Fine J.-D., Johnson L., Wright T. (1989). Epidermolysis bullosa simplex superficialis. A new variant of epidermolysis bullosa characterized by subcorneal skin cleavage mimicking peeling skin syndrome. Arch. Dermatol. 125: 633—638. PMID 2653224 doi:10.1001/archderm.1989.01670170047006
• Christiano A.M., Ryynaenen M., Uitto J. (1994). Dominant dystrophic epidermolysis bullosa: identification of a Gly-->Ser substitution in the triple-helical domain of type VII collagen. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 91: 3549—3553. PMID 8170945 doi:10.1073/pnas.91.9.3549
• Christiano A.M., Lee J.Y.-Y., Chen W.J., Laforgia S., Uitto J. (1995). Pretibial epidermolysis bullosa: genetic linkage to COL7A1 and identification of a glycine-to-cysteine substitution in the triple-helical domain of type VII collagen. Hum. Mol. Genet. 4: 1579—1583. PMID 8541842 doi:10.1093/hmg/4.9.1579

Див. також

• Хромосома 3